Белки

32
Молекулы белков состоят из большого числа молекул аминокислот

Какую роль играют белки в клетке и организме?

Белки, или протеины (от греч. protos — первый, важнейший), входят в состав всех клеток. Их содержание в организме животных составляет более половины сухой массы. Клетки различных типов содержат тысячи разных белков. В чем проявляется такое многообразие белков? Благодаря чему белки выполняют различные функции в организме? Ответы на эти вопросы дают знания об особенностях строения молекул белков.

Молекулы белков состоят из молекул аминокислот

Молекулы белков очень крупные. Они, как и молекулы полисахаридов, состоят из более мелких молекул аминокислот.

Одни белки отличаются от других последовательностью, числом и разнообразием входящих в них аминокислот. В природе обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но только около 20 аминокислот входит в состав белков. Из-за того, что аминокислоты в разных молекулах белка соединены в различной последовательности, существует огромное многообразие белков.

Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков, называют полипептидной. В состав полипептидной цепи входят десятки и сотни аминокислотных остатков. Следовательно, молекулы белков различаются не только составом аминокислот, их числом и последовательностью, но и длиной полипептидной цепи. Одни белки содержат одну полипептидную цепь, а другие — несколько. Белки, которые состоят только из аминокислот, называют простыми.

Сложные белки могут содержать не только аминокислоты, но и липиды, углеводы, ионы железа, серы, магния и др. Например, в состав белка гемоглобина входят ионы железа, клеточных мембран — гликопротеин — белок, ковалентно связанный с углеводами. Ученые расшифровывают структуру отдельных белков, чтобы научиться создавать их искусственно и использовать в медицине, сельском хозяйстве, пищевой промышленности.

Число аминокислот, их разнообразие, последовательность соединения в молекулах белков определяют видовую специфичность отдельной особи. В состав клеток организмов разных видов входят различные белки. Это создает большие проблемы при пересадке органов у человека.

Все аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. Они растворимы в воде, многие имеют сладкий вкус. Важное свойство аминокислот — их амфотерность, то есть возможность проявлять как кислотные, так и основные свойства. Эта двойственность вещества связана с тем, что все аминокислоты содержат карбоксильную группу (-СООН) и аминогруппу (-NH2). Карб 1000 оксильная группа придает аминокислоте кислотные свойства, а аминогруппа — основные.

Но аминокислоты имеют и различия. Главное различие состоит в строении боковых цепей — радикалов, которые обозначаются буквой R-.

Остатки аминокислот соединяются между собой в молекулу белка посредством прочной ковалентной пептидной связи. Она возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом отщепляется молекула воды. Последовательное расположение в полипептидной цепи аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, определяет первичную структуру молекулы белка.

Полипептидные цепи белка имеют вид спирали, называемый вторичной структурой белковой молекулы. Она удерживается при помощи водородных связей, которые возникают между NH-группами и СО-группами, расположенными на соседних витках. Множество слабых водородных связей как бы прошивают спираль молекул белка, способствуя образованию прочной структуры.

Спираль благодаря наличию многочисленных и разнообразных связей между радикалами аминокислот (ковалентных, водородных и ионных) принимает более сложную конфигурацию, образуя клубки — третичную структуру белка. Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких клубков, которые имеют различную первичную структуру.

Взаимное расположение в пространстве нескольких одинаковых или разных полипептидных клубков, составляющих одну белковую молекулу, образует четвертичную структуру.

Однако молекулы белков способны в разных условиях менять свою конфигурацию. Под действием нагревания, некоторых химических веществ, облучения и других факторов нарушается естественная структура молекул белков. Это явление называют денатурацией. Денатурацию белка мы можем наблюдать при варке яиц. При этом белок мутнеет, становится непрозрачным и упругим (рис. 6, Б). Денатурация бывает частичной и полной. При частичной денатурации первичная структура белковой молекулы сохраняется. При устранении фактора, вызывающего частичную денатурацию, молекула белка вновь принимает естественную форму.

При полной денатурации первичная структура разрушается и белковая молекула не может вернуться в исходное состояние.

В паутинных железах паука белок жидкий. Паук выделяет капельку секрета, прикрепляет его к опоре, а затем слегка натягивает нить. В результате перестройки четвертичной структуры молекулы белок становится нерастворимым и эластичным. Так за счет денатурации белков образуется паутина.

Биологическая активность белков, их свойства и функции зависят от структуры белковой молекулы, ее конфигурации, способности к обратимой денатурации.

Функции белков в клетке

Главная функция белков — каталитическая. Белки-катализаторы ускоряют химические реакции в клетке. Регуляторную функцию выполняют гормоны. Например, белок инсулин регулирует содержание сахара в крови. При недостатке инсулина у человека развивается болезнь — сахарный диабет.

Белки, как и углеводы, выполняют в клетке структурную функцию. Молекулы белков входят в состав всех клеточных мембран. Молекулы белка коллагена составляют основу хря 1000 щей и сухожилий. Из белка состоят волосы, шерсть, ногти, рога, копыта, чешуя, перья, паутина.

Двигательную функцию выполняют белки актин и миозин, способные вызывать сокращение мышечных волокон, а также белки, входящие в состав ресничек, жгутиков одноклеточных и специализированных клеток, например сперматозоидов многоклеточных организмов.

Специальные белки выполняют защитную функцию. Антитела, образующиеся у позвоночных,- это белки, которые обезвреживают проникающие в организм чужеродные вещества. Белок фибриноген участвует в свертывании крови.
Белки выполняют также транспортную функцию. Например, белок крови гемоглобин, который входит в состав эритроцитов, образует в легких непрочные соединения с кислородом и доставляет его ко всем клеткам организма.

Некоторые белки выполняют запасающую функцию, накапливаясь, например, в семенах растений.

При недостатке полисахаридов и липидов белки могут выполнять энергетическую функцию. При окислении молекул белков в клетке освобождается энергия примерно в таком же количестве, как и при окислении углеводов.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Насколько полезным был этот материал?

Оцените по пятибалльной шкале!

Средний рейтинг / 5. Голосов:

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Введите комментарий
Ваше имя